√ Enzim : Pengertian, Struktur, Fungsi, Macam Jenis
Konten [Tampil]
A. PENGERTIAN ENZIM
Kata enzim berasal dari bahasa yunani “enzyme” berarti yang berada di dalam sel. Orang pertama yang memperkenalkan istilah enzim ialah Kuhne pada tahun 1878. Enzim merupakan biokatalisator atau katalisator organik yang diproduksi oleh makhluk hidup untuk mengkatalisis lebih dari satu proses dinamik dan mengendalikan reaksi kimia yang penting dalam badan atau sel hidup. Enzim biasanya disebut dengan protein, dimana protein ini merupakan acara kimia enzim yang sangat kompleks. Berbeda dengan katalisator lainnya, enzim mempunyai spesifisitas katalitik yang tinggi yang ditentukan oleh gugus fungsinya. Enzim hanya mengkatalisis reaksi secara termodinamika atau dengan kata lain pelepasan energi bebas. Katalisator ini terlibat dalam reaksi, tetapi kemudian kembali ke struktur asalnya dan tidak habis begitu saja. Dalam serum darah ukuran aktifitas enzim spesifik biasanya untuk keperluan mengidentifikasi penyakit. Enzim secara normal terkonsentrasi didalam sel dan jaringan dimana mereka membentuk fungsi katalitiknya. Enzim sangat penting dalam kehidupan, alasannya semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau acara enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. Dalam sel binatang tingkat tinggi, jumlah protein yang berbeda-beda berkisar antara jutaan.
B. FUNGSI ENZIM
Fungsi utama enzim ialah sebagai katalisator yang mempercepat proses laju reaksi luar biasa yang ada di dalam badan makhluk hidup terutama pada sistem pencernaan. Walaupun enzim hanya mempunyai satu fungsi yang spesifik, tapi sangatlah penting. Karena kalau tidak ada enzim maka proses yang terjadi di dalam badan insan akan melambat dan tidak sesuai dengan fungsi badan lainnya. Akibatnya kinerja badan tidak seimbang. Enzim berfungsi dengan seletifitas atau spesifisitas bertingkat luar biasa tinggi terhadap reaktan yang dikerjakan dan jenis reaksi yang dikataliskan.
C. KARAKTERISTIK
Enzim mempunyai karakteristik yang menggambarkannya, berikut karakteristik enzim:
- Aktivitasnya sanggup terjadi di dalam sel daerah sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di daerah yang lain diluar daerah sintesisnya (disebut eksoenzim)
- Kemampuan untuk diatur atau regulasi dan dibuat dalam protoplasma sel
- Kolosi, permukaannya luas dan hidrofil
- Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun anion
- Peka terhadap faktor yang mensugesti denaturasi protein
- Dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
- Merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
- Tidak ikut terlibat dalam reaksi serta struktur enzim tetap baik sebelum maupun sehabis reaksi berlangsung
- Spesifik, cocok untuk satu macam substrat atau sekelompok kecil substrat yang susunan dan fungsinya hampir sama.
D. STRUKTUR ENZIM
Enzim terdiri dari kepingan protein dan kepingan non protein. Rumus lengkap enzim yaitu kepingan protein (tidak aktif/apoenzim) ditambahkan dengan kepingan bukan protein (gugus prostetik, koenzim, kofaktor ion logam) menghasilkan holoenzim yang merupakan enzim lengkap dan aktif.
1. Apoenzim
Apoenzim sangat memilih fungsi biokatalisator dari enzim. Bagian ini akan rusak pada suhu terlampau panas atau bersifat termolabil. Apoenzim mempunyai sisi yang bekerjasama eksklusif dengan substrat, merupakan:
- Sisi aktif, merupakan sisi yang berkaitan dengan substrat (zat yang akan dijadikan produk). Bagian ini mengikat molekul substrat dan terjadilah proses katalis. Sisi ini sanggup diganggu oleh inhibitor kompetetif.
- Sisi alosterik, merupakan sisi yang berkaitan dengan kofaktor. Sisi ini sanggup dipengaruhi oleh inhibitor nonkompetetif yang berstruktur sama dengan kofaktor.
2. Kofaktor
Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Kofaktor sanggup mengubah-ubah bentuk sisi aktif sehingga sanggup ditempeli substrat tertentu. Kofaktor berbentuk ion logam ibarat Na, K dan Ca. Kofaktor mempunyai dua komponen merupakan :
- Koenzim berupa senyawa organic (vitamin) yang berikatan secara non-kovalen dengan enzim. Dapat merupakan ion logam atau metal, atau molekul organik yang dinamakan koenzim.
- Gugus prostetik, merupakan kofaktor senyawa organic (mineral) yang berikatan secara kovalen dengan enzim. Gugus prostetik ini berukuran kecil, tahan panas (termostabil), dan dibutuhkan enzim untuk acara katalitiknya. Gabungan kedua kepingan ini membentuk haloenzim, merupakan bentuk enzim yang tepat dan aktif. Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi daerah untuk mengikat substrat, dan sebagai stabilisator agar enzim tetap aktif.
- Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein, memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan tripsin. Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein.
E. KLASIFIKASI MACAM – MACAM JENIS ENZIM
Pengklasifikasian enzim telah ditentukan menurut hukum Internasional Enzyme Comission (IEC) yang disetujui secara global oleh International Union Of Biochemistry (IUB). Dalam IEC, tiap enzim mempunyai nama sistematik yang sering kali panjang dan bersifat menguraikan. Tambahan juga banyak enzim yang mempunyai nama trivial yang diterima untuk penggunaan sehari-hari.
1. Berdasarkan sistem IEC, terdapat tujuh pengklasifikasian enzim merupakan;
a. Oksidoreduktase
Oksireduktase merupakan enzim yang berfungsi dalam reaksi-reaksi oksidasi atau dehidrogenesa dan oksidasa. Bentuk dari jenis ini ada yang teroksidadiada juga dalam bentuk tereduksi. Berikut subkelas oksireduktase:
- Oksidase, merupakan enzim yang memindahkan dua elektron dari asalnya ke oksigen, biasanya mengakibatkan pembentukan peroksida hydrogen.
- Oksigenase, merupakan enzim yang mengkatalis penggabungan kedua atom oksigen kedalam suatu substrat tunggal.
- Hidroksilase, merupakan enzim yang menggabungkan sebuah atom molekul oksigen kedalam substrat oksigen yang kedua timbul ibarat air.
- Peroksidase, merupakan enzim yang mempergunakan peroksida hidrogen selain dari oksigen sebagai oksidan, peroksida NADH mengkatalisa reaksi
- Katalase, merupakan jenis enzim yang unik, dimana didalam peroksida hidrogen bekerja baik sebagai donor maupun akseptor. Kakatalase berfungsi didalam sel untuk mendetoksifikasikan peroksida hidrogen.
b. Transferase
Transferase bekerja dalam reaksi-reaksi transfer gugus dari satu ke yang lainnya. Enzim ini terlibat dalam memindahkan grup fungsional antara donor dengan akseptor. Amino, acyl, fosfat, satu karbon dan grup glikosil ialah salah satu dari dua kepingan sama besar yang ditransfer.
- Aminotransferase (transaminase), kerjanya ialah dengan mentransfer grup amino dari satu asam amino ke penerima asam keto, dengan menghasilkan pembentukan asam amino yang gres dan asam keto yang baru
- Kinase, ialah enzim yang memfosforilasi merupakan mengkatalisa pemindahan grup fosforil dari ATP atau trifosfat nukleotida lainnya ke alkohol atau penerima grup amino, contohnya glukokinase.
- Glukosiltransferase, merupakan enzim yang mengkatalisa transfer residu dari gluykosil yang aktif ke sebuah glikogen primer. Ikatan fosfosester didalam disfosfoglukosa uridin ialah labil, yang mengakibatkan glukosa berpindah ke glikogen primer yang sedang berkembang.
c. Hidrolase
Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan sumbangan atau media air. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil menurut substratnya merupakan bekerja pada hidrolisa ester, eter, peptide, glikosida, dan lain sebagainya. Biasanya penggolongan hidrolase dibagi atas ikatan dihidrolase.
d. Liase
Liase merupakan enzim yang bekerja menghilangkan gugus-gugus tertentu dari substrat dengan prosedur yang lain dari hidrolisa contohnya enzim untuk menarik air dari gugus alcohol. Dekarboksilase menghilangkan unsur CO2 dari asam keto alfa, beta atau asam amino. Dehidratase menghilangkan unsur H2O dalam sebuah reaksi dehidrasi. Dehidratase sitrat mengubah sitrat menjadi cis-akoninat. Dekarboksilasa asam purivat merupakan liase, alasannya sanggup dilihat sebagai katalis untuk kebalikannya dari reaksi apaabila asetal dehida ditambahkan pada ikatan rangkap karbon-oksigen dalam CO2 walaupun dalam prkateknya reaksi berlangsung tidak irreversible ibarat yang tertulis.
e. Isomerase
Isomerase merupakan enzim yang berfungsi untuk merubah posisi optic atau ruang, geometris atau posisi gugus dalam satu isomer. Isomerase yang mengkatalisa pembalikan karbon asimetrik terjadi pada epimerase atau recemase. Mutase melibatkan transfer intramolekul pada suatu kelompok ibarat fosforil.Transfer tidak perlu langsung, tapi sanggup melibatkan suatu enzim fosforilated sebagai perantara. Beberapa isomerase sanggup mengkatallis gula. Terdapat juga sis-trans isomerase , salahsatunya isomerase retinen yang secara eksklusif terlibat dalam biokimia.
f. Ligase
Enzim ligase berfungsi untuk mengkatalis reaksi yang membentuk ikatan kimia, memutuskan ikatan pirofosfat dari suatu nukleotida dan menjiplak pembentukan banyak sekali ikatan kimia hingga pada gangguan ikatan pirofosfat didalam trifosfat adenosin atau sebuah nukleotida yang sama. Karena proses ligase biasanya memakai energy, maka daya pendorong untuk reaksi-reaksi yang dikataliskan ligase pada umumnya ialah pengambilan eksergonik (pelepasan energy) gugus fosforil atau pirofosforil dari ATP.
Setelah melihat kelas yang terbagi sesuai dengan sistem IEC diatas mempunyai kategori yang didasarkan pada sifat gugus fungsional yang terjangkit oleh enzim. Sub kategori yang cukup banyak itu menggambarkan keanekaragaman dari jenis reaksi kimia yang dikataliskan oleh enzim.
2. Enzim juga sanggup dibedakan berdasarkan daerah kerjanya dan ditinjau dari sel yang membentuknya merupakan :
- Eksoenzim merupakan enzim yang beraktifitas diluar sel
- Endoenzim merupakan enzim yang beraktifitas didalam sel
3. Berdasarkan biosintesisnya, enzim terbagi atas dua yaitu :
a. Enzim konstitutif
Merupakan enzim yang selalu tersedia dalam mikroba dengan jumlah yang relative konstan. Enzim ini juga dibuat terus-menerus oleh sel dengan ada atau tidaknya.
b. Enzim induktif (enzim adaptif)
Merupakan enzim yang dibuat alasannya adanya rangsangan dari substrat atau senyawa tertentu yang lain dan jumlahnya tidak konstan.
4. Berdasarkan reaksi yang dikatalis, enzim terbagi atas tiga merupakan:
a. Karbohidrase
Merupakan enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat. Klasifikasi satu ini masih mempunyai pembagian lainnya seperti:
- Amilase, merupakan enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).
- Maltase, merupakan enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa.
- Sukrase, merupakan enzim yang mengubah sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa.
- Laktase, merupakan enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.
- Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida)
- Pektinase, merupakan enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.
b. Esterase
Enzim jenis ini fungsinya hanya khusus untuk memecah golongan ester. Contohnya seperti:
- Lipase, merupakan enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.
- Fosfatase, merupakan enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.
c. Proteinase atau Protease
Enzim jenis ini hanya bertugas menguraikan golongan protein. Contohnya:
- Peptidase, merupakan enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.
- Gelatinase, merupakan enzim yang menguraikan gelatin.
- Renin, merupakan enzim yang menguraikan kasein dari susu.
5. Berdasarkan cara terbentuknya, enzim dibedakan menjadi dua yaitu:
a. Enzim konstitutif
Merupakan enzim yang jumlahnya dipengaruhi oleh kadar substratnya, contohnya ibarat enzim amylase.
b. Enzim adaptif
Merupakan enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat, contohnya ibarat enzim β-galaktosidase yang dihasilkan oleh kuman e-c0l1 yang ditumbuhkkan di dalam medium yang mengandung laktosa.
D. MEKANISME KERJA ENZIM
Enzim bekerja dengan mengikat reaktan (substrat) yang mengakibatkan berada pada posisi (orientasi) yang diinginkan dan energy yang lebih rendah dari energy aktivitasinya. Pengikatan substrat ini mempunyai cara tersendiri atau prosedur kerjanya terhadap substrat.
Terdapat dua teori yang sanggup menjelaskan secara keseluruhan cara kerja enzim, yaitu :
1. Lock and Key analogy
Enzim mempunyai struktur sisi spesifik yang cocok dengan substrat. Substrat atau kepingan substrat harus mempunyai bentuk yang tepat dengan sisi katalitik enzim. Substrat kemudian ditarik oleh sisi katalitik enzim yang cocok untuk substrat tersebut sehingga terbentuk kompleks antara enzim substrat. Kondisi ini menggambarkan analogi kunci dan lubang kunci yang dimasuki, keduanya harus sesuai untuk bisa membuka pintu reaksi atau dengan kata lain untuk mengaktifkan kinerjanya.
2. Induced Fit theory
Teori ini mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan suatu substrat pada enzim mengakibatkan sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn substratnya. Teori ini dapat menandakan fase transisi kompleks. Lokasi aktif beberapa enzim mempunyai konfigurasi yang tidak kaku. Enzim berubah bentuk mengikuti keadaan dengan bentuk substrat sehabis terjadi pengikatan. Jika biasanya enzim mencari substrat yang cocok, maka teori ini menjelaskan saat enzimlah yang mengikuti keadaan dengan bentuk substrat saat telah terkait. Kaprikornus tautan yang cocok pada keduanya sanggup diinduksi saat terbentuk kompleks enzim substrat.
Adanya kofaktor enzim sanggup mempermudah pengikatan substrat dengan enzim. Berikut penggambaran fungsi kofaktor:
E. FAKTOR – FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
Perubahan suhu dan pH besar lengan berkuasa besar terhadap kerja enzim. Aktivitas enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat. Pengaruh aktivator, inhibitor dan kofaktor dalam beberapa keadaan juga merupakan faktor-faktor yang mensugesti acara enzim. Setiap faktor ini mempunyai kepingan tersendiri dalam mensugesti enzim. Walaupun enzim ialah protein yang menjalankan banyak percepatan reaksi, ia tidak sanggup terhindar dari adanya faktor pengaruh. Berikut dibahas satu persatu mengenai faktor yang mensugesti enzim:
1. Konsentrasi substrat
Dengan penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan penambahan kecepatan reaksi. Pada konsentrasi substrat yang sangat rendah, kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim juga sangat rendah. Sebaliknya, kecepatan reaksi akan meningkat dengan meningkatnya konsentrasi substrat hingga tercapai titik tertentu, merupakan titik batas kecepatan reaksi maksimum. Setelah titik batas, enzim menjadi jenuh oleh substratnya, sehingga tidak sanggup berfungsi lebih cepat. Pembatas kecepatan enzimatis ini ialah kecepatan penguraian kompleks enzim-substrat menjadi produk dan enzim bebas.
2. pH
pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menjadikan denaturasi protein enzim sehingga enzim menjadi tidak aktif. Perubahan pH mensugesti kecepatan reaksi enzim, alasannya berubahnya derajat ionisasi gugus asam dan basa dari enzim. Untuk kebanyakan enzim, terdapat rentang pH optimum dimana acara enzim berlangsung secara optimum dan mempunyai stabilitas yang tinggi. Sebagian besar enzim mempunyai pH optimum yang mendekati netral, sebagian kecil lainnya mempunyai pH optimum yang sangat rendah (sekitar 2,0) atau sangat tinggi (sekitar 9,0)
3. Suhu
Karena enzim ialah suatu protein, maka temperatur yang tinggi (> 40 oC) akan menjadikan hilangnya fungsi kerja enzim alasannya mengalami denaturasi.
4. Pengaruh aktifator
Kebanyakan enzim tidak akan berfungsi optimal atau tidak berfungsi sama sekali hingga tersedianya zat kedua dalam gabungan reaksi. Zat ini disebut aktifator yang pada umumnya ialah ion logam. Kecepatan reaksi enzimatis yang memerlukan aktifator mempunyai ketergantungan terhadapnya.
5. Pengaruh inhibitor
Inhibitor ialah zat yang bisa bekerja secara efektif meskipun dalam jumlah kecil menghambat jalannya reaksi sehingga reaksi menjadi lebih lambat atau bahkan bisa berhenti sama sekali. Ada dua jenis inhibitor yaitu :
- Inhibitor Kompetitif, merupakan inhibitor yang strukturnya sama atau ibarat dengan kopian substrat sehingga inhibitor ini bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan kepingan aktif dari enzim dan menghambat reaksi katalisnya. Inhibitor ini bersifat reversibel, artinya penambahan substrat sanggup mengusir inhibitor dari kepingan aktif enzim.
- Inhibitor Nonkompetitif, merupakan zat yang menghambat jalannya reaksi yang terikat bukan pada kepingan aktif enzim tapi kepingan lainnya. Inhibitor jenis ini menjadikan perubahan kepingan komformasi dari kepingan aktif enzim sehingga substrat tidak bisa berikatan dan bereaksi kembali dengan kepingan aktif enzim.
Sumber http://www.ilmudasar.com